definizione
Amminoacido non polare, non essenziale, caratterizzato dalla presenza di soli due atomi di idrogeno legati all’atomo di carbonio α, che lo rende il più semplice degli amminoacidi ordinari, e non permette la chiralità: si tratta dell’unico amminoacido proteinogenico achirale; la maggior parte delle proteine è costituita da piccole quantità di glicina, mentre rappresenta circa un terzo della componente amminoacidica del collagene.
La formula bruta è NH2CH2COOH ovvero C2H5NO2; la sua scoperta è attribuita al chimico francese Henri Braconnot, che nel 1820 isolò per la prima volta la glicina dalla gelatina tramite idrolisi acida: la sua struttura fu definita però nel 1857 grazie al lavoro del chimico Auguste André Thomas Cahours.
La funzione principale della glicina è quella plastica nella sintesi proteica, in particolare nell’associazione elicoidale all’idrossiprolina per formare il collagene e nella produzione dell’elastina; possiede anche una funzione antiossidante e svolge quindi un ruolo di citoprotezione nel tessuto nervoso, oltre a rappresentare un intermedio biosintetico delle porfirine e fornire la subunità centrale di tutte le purine. Tra varie fonti proteiche, la glicina è altamente presente nella gelatina, componendo circa il 30% degli amminoacidi in essa contenuti
glicina e sistema nervoso
La glicina è un neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel midollo spinale e nel tronco encefalico, dove è cruciale per la regolazione dei motoneuroni: interneuroni glicinergici sono stati trovati nella retina, nel sistema uditivo ed altre aree implicate nella sensorialità; come il GABA, la glicina è accoppiata alla modulazione degli ioni cloro intracellulari. Studi sperimentali hanno dimostrato che la glicina è anche un coregolatore del recettore NMDA del glutammato, un’azione che potrebbe essere importante nel dialogo tra fibre eccitatorie ed inibitorie a livello cerebrale.