pepsina

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Dal greco πέψις (pépsis →digestione). Enzima proteolitico del succo gastrico (della classe delle idrolasi) che deriva, per attivazione da parte dell’acido cloridrico, dal pepsinogeno, secreto dalle ghiandole piloriche e dalle cellule principali delle ghiandole del fondo dello stomaco: in ambiente acido, determina la trasformazione delle sostanze proteiche in in grossi frammenti peptidici (peptoni), solubili in acqua; la sua attività si svolge a pH variabile tra 1,5 e 4,5, ad una temperatura fra i 37 °C e i 42 °C, condizioni quindi compatibili con l’ambiente in cui opera, secondo l’origine del fermento e la natura del substrato, con una efficacia che aumenta in modo esponenziale al diminuire del pH. Individuata inizialmente nel 1836 da Theodor Schwann, la pepsina è il primo enzima animale ad essere stato descritto.

La pepsina digerisce la maggior parte delle proteine, fatta eccezione per la mucina e per alcune varietà di protamine e di cheratina: le proteine denaturate vengono scisse più facilmente e rapidamente di quelle integre. La pepsina svolge un ruolo importante ma non indispensabile nella digestione delle proteine alimentari, perché anche i succhi intestinali sono in grado di scindere le proteine in peptoni. Si dicono peptogene le sostanze (gelatina, peptoni ecc.) capaci di aumentarne la secrezione della mucosa gastrica.  La scarsezza (ipochilia) o addirittura la mancanza (achilia) nel succo gastrico caratterizza la maggioranza delle gastriti croniche, le neoplasie gastriche, l’anemia perniciosa, l’achilia congenita; un aumento può manifestarsi in talune gastriti croniche e nell’ulcera gastrica.

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